1. Introduction : Enzymes et métabolisme, un couple indissociable

Les enzymes sont au cœur de toutes les réactions biochimiques des cellules vivantes. Sans elles, les réactions métaboliques seraient trop lentes pour assurer la survie. Dans le programme de Biotechnologies, Biologie et Biochimie (BBB) en Terminale STL, l’étude des enzymes permet de comprendre comment les cellules produisent de l’énergie, synthétisent des molécules, dégradent des substrats et s’adaptent à leur environnement.
Ce cours vise à donner aux élèves les bases nécessaires pour analyser, manipuler et interpréter des expériences liées à l’activité enzymatique et à sa régulation.

2. Nature, structure et spécificité des enzymes

2.1. Les enzymes : des protéines catalytiques

Les enzymes sont presque toujours des protéines dont la structure tridimensionnelle conditionne la fonction. Elles agissent comme des catalyseurs biologiques, accélérant les réactions chimiques sans être consommées.

2.2. Le site actif et la spécificité

Chaque enzyme possède un site actif, région où se fixe le substrat.
La spécificité peut être :

• absolue : un seul substrat,

• relative : un groupe de substrats similaires,

• de réaction : un type de transformation chimique.

2.3. Modèles d’interaction

Deux modèles expliquent la fixation enzyme–substrat :

• le modèle clé-serrure,

• le modèle d’ajustement induit, plus réaliste car il tient compte de la flexibilité des enzymes.

3. Le mécanisme d’action enzymatique

3.1. Formation du complexe enzyme–substrat

L’enzyme se lie au substrat pour former un complexe ES temporaire.
Cette étape est essentielle pour que la réaction se déclenche.

3.2. Diminution de l’énergie d’activation

Les enzymes abaissent l’énergie nécessaire pour que la réaction se produise.
Résultat :

• la réaction est plus rapide,

• la cellule économise de l’énergie,

• le métabolisme fonctionne efficacement.

3.3. Kinetique enzymatique

Les élèves apprennent que la vitesse de réaction dépend :

• de la concentration en substrat,

• de la saturation du site actif,

• de la disponibilité de l’enzyme.

La relation entre [S] et vitesse conduit à une courbe caractéristique :
une augmentation rapide suivie d’un plateau lorsque l’enzyme est saturée.

4. Les facteurs influençant l’activité enzymatique

4.1. Température

L’activité augmente avec la température jusqu’à un optimum. Au-delà, la dénaturation réduit l’activité.

4.2. pH

Chaque enzyme possède un pH optimal. Un pH trop acide ou trop basique modifie la structure du site actif.

4.3. Concentrations

• En substrat : contrôle la vitesse initiale.

• En enzyme : proportionnelle à la vitesse maximale.

5. Les mécanismes de régulation enzymatique

5.1. Inhibition compétitive

L’inhibiteur ressemble au substrat et compétitionne pour le site actif.
La vitesse peut être restaurée si la concentration en substrat augmente.

5.2. Inhibition non compétitive

L’inhibiteur se fixe ailleurs sur l’enzyme, modifiant sa conformation.
Même en ajoutant du substrat, l’activité reste réduite.

5.3. Rétro-inhibition

Dans une voie métabolique, le produit final inhibe la première enzyme.
Cela évite les surproductions et régule finement le métabolisme.

6. Enzymes et métabolisme cellulaire

Les enzymes interviennent dans :

• le catabolisme, qui libère de l’énergie,

• l’anabolisme, qui utilise cette énergie pour fabriquer des molécules complexes.

Elles permettent à la cellule de s’adapter en permanence à ses besoins énergétiques et à son environnement.

7. Importance en laboratoire STL

Ce cours prépare les élèves à :

• conduire des dosages enzymatiques,

• analyser des cinétiques,

• identifier l’effet d’un inhibiteur,

• relier données expérimentales et mécanismes biochimiques.